Inhaltszusammenfassung:
Proteininteraktionsdomänen mit sog. Tetratricopeptiderepeat (TPR) Motiven vermitteln Protein-Proteinwechselwirkungen in einer Reihe zellulärer Kontexte. In Hsp70/Hsp90-Multichaperonkomplexen sind TPR Domänen kritische Elemente der Komplexassemblierung und fördern das Zusammenspiel der Hsp70 und Hsp90 Chaperone bei der Faltung und Aktivierung zahlreicher Signalproteine und Zellzyklusregulatoren. Während TPR Domänen strukturell gut charakterisiert sind, blieben die Natur ihrer Liganden und die Mechanismen TPR vermittelter Proteininteraktionen lange unbekannt. Im Rahmen der vorliegenden Arbeit gelang es, die zentralen TPR-Liganden in Hsp70/Hsp90-Multichaperonkomplexen zu identifizieren und die wesentlichen Determinanten der Affinität und Spezifität TPR vermittelter Proteininteraktionen herauszuarbeiten.